血红素的结构

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血红素亦称亚铁血红素，化学名为亚铁原卟啉Ⅸ，为血红蛋白的辅基，分子量614KD，化学结构见下图。血红素中的亚铁原子位于卟啉环的中心，有6个配位键，其中4个是与原卟啉分子中心的4个氮原子耦联，与卟啉环处于同一平面。另2个即第5和第6配位键，分别位于血红素平面的两侧。当血红蛋白分子中亚铁血红素与珠蛋白肽链F螺旋段F8的组氨酸的咪唑氮原子结合，不论与氧结合与否，这个占据第5配位位置的组氨酸称为近位组氨酸。但位于亚铁血红素平面一侧的第6配位位置情况而不同，此位置为氧结合部位，并与E螺旋段第7位(E7)中的组氨酸残基发生间接作用，E7位置的组氨酸称为远位组氨酸。当血红蛋白没有与O2结合时，第6位配位位置空置，发生氧合时，此位置被O2占有，从而体现了血红蛋白的生理功能。但如果血红素中的亚铁Fe2+被氧化为高价铁Fe3+，血红蛋白转变为高铁血红蛋白，此时铁原子的第6位配位位置被水分子占有，O2被排斥在外。这样，血红蛋白就不能与O2结合，从而失去运O2的功能。